ГЕМОГЛОБИН
(Нb) (от гемо... к лат. globus - шар),
красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и нек-рых
беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода
(О2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого
газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно
растворён в крови; у позвоночных и нек-рых беспозвоночных находится в красных
кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Мол.
масса Г., включённого в эритроциты, ок. 66 000, растворённого в плазме
- до 3 000 000. По химич. природе Г.- сложный белок- хромопротвид, состоящий
из белка глобина и железопорфирина - тема. У высших животных и человека
Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с мол. массой около 17 000; два мономера
содержат по 141 остатку аминокислот (альфа-цепи), два других - по 146 остатков
(бета-цепи). Пространственные структуры этих по-липептидов во многом аналогичны.
Они образуют характерные "гидрофобные карманы", в к-рых размещены молекулы
тема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома
железа, входящего в состав тема, 4 направлены на азот пиррольных колец;
5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипепти-дам
и стоящего на 87-м месте в альфа-цепи и на 92-м месте в бета-цепи; 6-я
связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) ив т. ч. на
кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и
др. нековалент-ными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной
концентрации солей с образованием гл. обр. симметричных димеров (альфа-бета)
и частично альфа- и бета-мономеров. Пространственная структура молекулы
Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Пе-руц, 1959). Последовательность
расположения аминокислот в альфа и бета-цепях Г. ряда высших животных и
человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка
гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с О2. Присоединение
О2 обеспечивается содержанием в теме атома Fe2+. Эта реакция обратима и
зависит от парциального давления (напряжения) О2. В капиллярах лёгких,
где напряжение О2 ок. 100 мм рт. ст., Г. соединяется с О2 (процесс оксигенации),
превращаясь в оксигенированный Г.- оксигемоглобин. В капиллярах тканей,
где напряжение О2 значительно ниже (ок. 40мм рт. ст.), происходит диссоциация
оксигемоглобина на Г. и О2; последний поступает в клетки органов и тканей,
где парциальное давление О2 ещё ниже (5 - 20 мм рт. ст.); в глубине клеток
оно падает практически до нуля. Присоединение О2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина
на Г. и О2 сопровождаются конформаци-онными (пространственными) изменениями
молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей
агрегацией в тетрамеры. Кривая диссоциации оксигемоглобина человека. Изменяются
при реакции с О2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г.- в 70 раз более
сильная к-та, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче
в лёгких СО2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г.-
один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г.- два максимума при
578 и 540 ммк (см. вклейку к стр. 208). Г. способен непосредственно присоединять
СО2 (в результате реакции СО2 с NH2 - группами глобина); при этом образуется
карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах
лёгких на Г. и СО2. Кол-во Г. в крови человека - в среднем 13-16 г% (или
78%-96% по Сали); у женщин Г. неск. меньше, чбм у мужчин. Свойства Г. меняются
в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г.- плода (foetus)- HbF,
Г. взрослых (adult) - HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у
Г. взрослых, что имеет существенное физиол. значение и обеспечивает большую
устойчивость организма плода к недостатку О2. Определение кол-ва Г. в крови
имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных
условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови.
Кол-во Г. определяют специальными приборами - гемометрами. При нек-рых
заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии)
в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от
нормальных замещением аминокислотного остатка в а- или Р-цепях. Выделено
более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии
обнаружен Г., в (3-цепях к-рого глутаминовая к-та, стоящая на 6-м месте
от N-конца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием
гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная
функция нек-рых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные
патологические состояния (анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при
отравлении организма, напр, угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина,
или ядами, переводящими Fe2+ тема в Fe3+ с образованием метгемоглобина.
Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных
обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой
части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов,-источник
образования жёлчных пигментов. В мышечной ткани содержится мышечный Г.-
миоглобин, по мол. массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г.
(мономерам). Аналоги Г. обнаружены у нек-рых растений (напр., лег-гемоглобин
содержится в клубеньках бобовых). Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М.,
1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965,
с. 303 - 23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966,
с. 188-97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966;
Перутц М., Молекула гемоглобина, в сб.: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль
Э., Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., CaputpA.,
Hemoglobin and myoglobin, "Advances in Protein Chemistry", 1964, y. 19,
p. 73 - 222; An ton i-ni E., Brunori M., Hemoglobin, "Annual Review of
Biochemistry", 1970, v. 39, p. 977 - 1042. Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.
А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я