ЛИЗОЦИМ

ЛИЗОЦИМ (от греч. lysis -
растворение, распад и zyme - закваска), м у- рамидаза, фермент класса гидролаз;
разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её
растворение (лизис). В организме играет роль неспецифич. антибактериального
барьера, особенно в. местах контакта с внешней средой (слезы, слюна, слизистая
оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и
затем обнаружен во мн. тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи,
селезёнка, лейкоциты, слезы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен),
в нек-рых бактериях и фагах и, в наибольшем кол-ве, в яичном белке. Л.
из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л.
яичного белка - первый фермент, для к-poro методом рентгено- структурного
анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением
и механизмом действия (1965); эти исследования - существенный вклад в представления
о механизмах ферментативного катализа в целом. Л.- белок с мол. массой
ок. 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных
остатков и свёрнута в компактную глобулу (30 X ХЗО X 45 А). Трёхмерная
конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается
4 дисульфид- ными (- S - S -) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного
белка гуся -2, в Л. фага Тгрупп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из
двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин,
изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают
аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами.
Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп (-СООН),
расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис.).
Л. действует на один из осн. компонентов бактериальной стенки - сложный
полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется
на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей т.
о., что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих
их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами.
Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими
гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит
активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной
клетки. Препарат Л. применяют при лечении глаз, носоглотки, дёсен, ожогах,
в акушерстве и др.

Лит.: Филлипс Д., Трехмерная структура
молекулы фермента, в сб.: Молекулы и клетки, пер. сангл., в. 3, М., 1968;
Химия белка, М., 1969; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер.
с англ., М., 1971. Н. А. Кравченко.

Механизм гидролиза полисахарида лизоцимом.
Показаны 3 из 6 колец, помещающихся в щели фермента. Гликозидная связь
между кольцами 4 и 5 активируется взаимодействием между остатками аспа-
рагиновой (А) и глутаминовой (Г) кислот главной цепи лизоцима и атомами
углерода кольца 4 и кислорода, связывающего кольца 4 и 5. После разрыва
связи две части молекулы субстрата освобождаются, и фермент получает возможность
расщеплять следующий участок полиса- харидной цепи.

А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я