МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
укорочение
Рис. 1. Структура молекулы миозина. Молекула
По данным электронной микроскопии, молекула
Рис. 2 Гипотетические схемы мышечного сокращения
восстановление АТФ - её ресинтез. Ресинтез
А В. Палладиным, Д. Л. Фердманом, H. H.
После сокращения, вызванного раздражением
Двухфазный механизм M. с. не исчерпывается
Лит. см при ст. Мышцы. И. И.
А
Б
В
Г
Д
Е
Ё
Ж
З
И
Й
К
Л
М
Н
О
П
Р
С
Т
У
Ф
Х
Ц
Ч
Ш
Щ
Ъ
Ы
Ь
Э
Ю
Я
мышцы, в результате к-рого она производит механич. работу. M. с. обеспечивает
способность животных и человека к произвольным движениям. Наиболее важная
составная часть мышечной ткани - белки (16,5-20,9%), в т. ч. контрактильные,
обусловливающие способность мышцы к сокращению. Значит, интерес представляют
механоактивные миофибриллярные белки, изучение к-рых было начато В. Кюне
(1864). Важные данные, характеризующие физико-химич. и биохимич. свойства
механоактивных мышечных белков, были получены А. Я. Данилевским (1881-88).
В 1-й пол. 20 в. В. А. Энгельгардт и M. H. Любимова (1939) установили,
что осн. контрактиль-ный белок мышц - миозин - обладает аденозинтрифосфатазной
активностью, а А. Сент-Дьёрдьи и Ф. Б. Штрауб показали (1942-43),
что входящий в состав миофибрилл белок состоит в основном из 2 компонентов
- миозина и актина. Взаимодействие этих фибриллярных белков и лежит
в основе феномена сокращения самых различных контрактильных органелл и
органов движения (см. Мышцы). Периодич. изменение физич. состояния
мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного сокращения и
расслабления мышц и выполнения ими механич. работы, очевидно, связано с
определёнными дающими энергию биохимич. процессами. Энгельгардтом и Любимовой
(1939-42) было обнаружено, что особым образом приготовленные из миозина
нити при взаимодействии с раствором АТФ резко изменяют свои механич. свойства
(эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление АТФ
с образованием АДФ и неорганич. фосфата. Это открытие заложило фундамент
для нового направления в биохимии- механохимии M. с. В дальнейшем Сент-Дьёрдьи
и Штрауб показали, что истинным сократит, белком является не миозин, а
его комплекс с актином - актомиозин. Сокращению при взаимодействии
с АТФ подвергаются как вымоченные в воде или 50%-ном глицерине мышечные
волокна, так и нити, приготовленные из актомиозиновых гелей (синерезис
геля). Эти опыты подтверждают, что энергия, необходимая для сокращения
мышц, освобождается в результате взаимодействия актомиозина с АТФ с расщеплением
последнего на АДФ и Н
1 моль АТФ). Однако истинный механизм этой реакции остаётся всё
ещё неясным. Полагают, что терминальная фосфатная группировка АТФ при взаимодействии
с актомиозином переносится на миозин без промежуточного образования тепла
с образованием богатой энергией фосфорилированной формы актомиозина, способной
к сокращению. Мол. масса миозина, определённая методом ультрацентрифугирования,
близка к 500 тыс. Молекула миозина может быть расщеплена без разрыва кова-лентных
связей на более мелкие субъединицы (рис. 1): 2 "тяжелые" полипептидные
цепочки с мол. массой св. 210 000 и 2 (по др. данным, 3) коротких ("лёгких")
полипептида с мол. массой ок. 20 000 каждый.
состоит из 2 больших и 2 малых (коротких) цепей. Большие цепи образуют
длинный "хвост" молекулы; ее "головка" состоит из концов больших цепей
и 2 малых цепей. (Мол масса отдельных цепей определялась методом ультрацентрифугирования
после дезагрегации молекулы миозина 5 M солянокислым гуанидином, а также
трипсином.)
миозина состоит как бы из 2 частей - утолщённой "головки" и длинного "
хвоста ". Общая длина молекулы - ок. 1600 А. Большое число соответственно
расположенных в пространстве макромолекул миозина образует в поперечнопо-лосатом
волокне толстые (миозиновые) нити. В образовании поперечных мостиков между
толстыми (миозиновыми) и тонкими (актиновыми) нитями непосредственно участвуют,
по-видимому, "головки" миозиновых молекул. Мол. масса мономера актина близка
к 46 000 (ранее принималась ок. 70 000). Установлена и его первичная структура:
число, природа и последовательность включения в полипептидную цепь аминокислотных
остатков. Молекулы фибриллярного актина (Ф-актина) образованы 2 спиральными
цепочками, состоящими из множества бусинок - молекул глобулярного актина
(мономера актина, или Г-актина). В саркомерах поперечнополосатого волокна
нити Ф-актина пространственно отграничены от нитей миозина. Взаимодействие
систем двух типов нитей осуществляется за счёт энергии, освобождающейся
при расщеплении АТФ в присутствии ионов Ca2+(рис. 2).
T. к. при работе мышц АТФ постоянно потребляется, для длит, осуществления
двухфазной мышечной деятельности необходимо непрерывное
CL
- конфигурация толстых и тонких нитей в расслабленной мышце; изменение
положения нитей при сокращении, 6 - модель скольжения (по X. Хаксли);
- модель скручивания (по Подольскому).
АТФ из АДФ и H
(КрФ) на АДФ. Эта реакция обеспечивает быстрый, происходящий уже во время
сокращения мышцы, ресинтез АТФ за счёт потребления креатинфосфата; 2) глико-генолиз,
или гликолиз (расщепление гликогена или глюкозы с образованием молочной
к-ты); 3) тканевое дыхание (образование АТФ в митохондриях мышечных волокон
за счет энергии окисления гл. обр. углеводов, жирных K-T и ненасыщенных
фосфолипидов). Нек-рое количество АТФ может образовываться также в результате
миокиназной реакции из АДФ: 2 АДФ <>АМФ + АТФ Фос-форилироваяие креатина
за счет АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого
дыхания. Ресинтез КрФ и гликогена происходит гл. обр. в фазе отдыха после
расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях
или в условиях кислородного голодания (гипоксии), способна к выполнению
некоторого кол-ва работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно
раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце
молочной кислоты.
Яковлевым и др. получены данные о биохимической сущности тренировки мышц.
С. E. Севериным продемонстрирована способность дипептидов (карнози-на,
анзерина) восстанавливать работоспособность утомленных мышц и влиять на
передачу нервных импульсов с нерва на мышцу.
с нерва или электрич. током, мышца вскоре переходит в расслабленное состояние,
хотя содержание АТФ в мышечных волокнах почти не меняется. Установлено,
что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться
в ее присутствии лишь при наличии в среде ионов Ca2+. Наибольшая
сократит, активность наблюдается при концентрации Ca2+ ок. 106
-105 моль. При понижении содержания Ca2+
до 107 моль или ниже мышечные волокна теряют способность
к укорочению и развитию напряжения (тянущей силы) в присутствии АТФ. По
совр. представлениям, в покоящейся мышце концентрация ионов Ca2+ поддерживается
ниже этой пороговой величины вследствие их связывания структурами (трубочками
и пузырьками) саркоплазматической сети. Связывание - это не простая адсорбция,
а активный физиологич. процесс, осуществляемый за счёт энергии, освобождающейся
при расщеплении АТФ в присутствии ионов Mg. Этот механизм получил название
Са-насоса (по аналогии с натриевым насосом"). T. о., пребывание
живой мышцы (при наличии в ней достаточного кол-ва АТФ) в расслабленном
состоянии - результат снижения под действием Са-насоса концентрации ионов
Ca2+ в среде, окружающей миофибриллы, ниже предела, при к-ром
ещё возможно проявление АТФ-азной активности и сократимости актомиозиновых
структур волокна. Сокращение волокна при раздражении с нерва (или электрич.
током) - результат внезапного изменения проницаемости и, как следствие,
выхода из цистерн И трубочек саркоплазматической сети и т. н. Т-системы
ионов Ca2+ в межфибриллярное пространство. Поперечные трубочки
Т-системы, расположенные на уровне Z-дисков и содержащие Ca2+,
сообщаются с поверхностной мембраной волокна; поэтому волна деполяризации
быстро распространяется по системе трубочек и достигает глубоко расположенных
участков волокна. После затухания нервного импульса в результате действия
Са-насоса концентрация Ca2+ в межфибриллярном пространстве быстро
снижается до пороговой величины и мышца переходит в исходное расслабленное
состояние, пока новый импульс не вызовет повторение всего цикла. Потерю
актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться при снижении концентрации
ионов Ca2+ ниже 10-7 моль связывают с присутствием
в контрак-тильной системе особого белка - т
oпон
и н а. При его отсутствии актомио-зин реагирует in vitro (в пробирке) с
АТФ практически и в отсутствии Ca2+. В физиологических условиях
(in vivo) тропонин - постоянный компонент кон-трактильной системы мышечного
волокна (тропонин-тропомиозиновый комплекс).
изложенными представлениями. У нек-рых насекомых (жуки, пчелы, мухи, комары
и др.) частота сокращений мышц крыльев много выше частоты поступающих нервных
импульсов. Эти мышцы подчинены не нейрогенному, а миогенному ритму. Они
могут совершать колебания (осциллировать) неск. сот раз в 1 сек. Осцилляция
этих мышц не связана с изменением концентрации Ca2+ в саркоплазме
мышечных волокон. Возможность автоматич. двухфазной деятельности клеточных
органелл движения в присутствии АТФ можно наблюдать на клеточных моделях
- сперматозоидах, мерцательном эпителии, унду-лирующих мембранах трипаносом
и др. Осцилпяция органелл движения происходит с обычной для данного вида
клеток скоростью при постоянной концентрации Ca и продолжается до тех пор,
пока в растворе сохраняется известный избыток АТФ. Механизм такой осцилляции
органелл движения, а также мио-фибрилл, по-видимому, может быть понят лишь
исходя из существования взаимосвязи между ферментативной активностью (способностью
расщеплять АТФ) и состоянием (конформаци-ей) макромолекул сократительного
субстрата.
Иванов.