ПИРИДОКСАЛЕВЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ферменты,
простетической
группой к-рых является пиридоксальфосфат. К П. ф. относятся аминотрансферазы,
рацемазы, декарбоксилазы, ди- и моноаминоксидазы и мн. др. ферменты, катализирующие
важнейшие превращения аминокислот в организмах. Общую теорию действия П.
ф. разработали в 1952 А. Е. Браунштейн
и Шемякин и
в 1954 амер. учёные Д. Мецлер и Э. Снелл. Согласно этой теории, каталитич.
действие П. ф. обусловлено способностью альдегидной группы (- СНО) пиридоксальфосфата
образовывать азометины типа I и II (шиффовы основания) при взаимодействии
с аминами и аминокислотами:
В азометинах происходит смещение электронов
Лит.: Браунштейн А. Е., Шемякин,
по направлению от a-углеродного атома аминокислоты к атому азота пиридинового
кольца пиридоксальфосфата (показано стрелками), что приводит к поляризации
и разрыву связей у a-углеродного атома аминокислоты. Направление и специфичность
происходящих далее реакций определяются структурой белковой части фермента
- апоферментом. В П. ф. альдегидная группа пиридоксальфосфата образует
связь с e-NH
замещения, в ходе к-рой NH
I. Наиболее подробно изучен молекулярный механизм переаминирования.
В
этом случае азометин I превращается в азометин II, к-рый легко гидролизуется
с образованием оксокислоты (III) и пиридоксаминфосфата (IV); далее реакция
идёт между связанными с ферментом пиридоксаминфосфатом и др. оксокислотой,
что приводит к образованию новой аминокислоты и пиридоксальфосфата. В аминотрансферазах
функции кофермента могут выполнять как пиридоксальфосфат, так и
пиридоксаминфосфат, подвергающиеся взаимопревращению в ходе переаминирования.
Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми
энзимами, "Биохимия", 1953, т. 18, в. 4; Химия и биология пиридоксалевого
катализа, М., 1968; Браунштейн А. Е., Amino group transfer, в кн.: The
enzymes, 3 ed.,v. 9, 1973. Ю.Торчинский.
А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я