РИБОСОМЫ
внутриклеточные частицы,
осуществляющие биосинтез белка; Р. обнаружены в клетках всех без исключения
живых организмов: бактерий, растений и животных; каждая клетка содержит
тысячи или десятки тысяч Р.
Форма Р. близка к сферической, хотя её
В процессе функционирования (т. е. синтеза
Лит.: Спирин А. С., Гавр и лова
Л. II. Гаврилова, А. С. Спирин.
очертания сложны и не могут быть описаны простой геометрич. фигурой. Различают
2 гл. класса Р.: т.н. 70 S Р. (мол. масса ок. 3*106, диам. ок.
200-300А, коэфф. седиментации S0
макс, размер до 400А, коэфф. седиментации ок. 80 единиц Сведберга). Р.
70 S класса характерны для клеток, не имеющих оформленного ядра,- прокариотов
(бактерии,
актино-мицеты и синезелёные водоросли), а также для хлоропластов
и
митохондрий высших организмов. Р. 80 S класса обнаружены в цитоплазме
всех эукариотов, т. е. организмов, имеющих оформленное клеточное
ядро. По химич. природе Р.- нуклеопротеид, состоящий из
рибонуклеиновой
кислоты (РНК) и белка. Р. класса 70 S содержит 60-65% РНК и 40-35%
белка, а Р. класса 80 S - ок. 50% РНК и 50% белка. Универсальный принцип
структурной организации Р.- построение её из двух неравных субчастиц (субъединиц),
на к-рые она может диссоциировать (напр., при понижении концентрации ионов
Mg2+ в среде) и вновь реассоциировать по схеме; 70 S <->
50 S + 30 S; 80 S <-> 60 S + 40 S. Большая субчастица (50 S или 60 S)
состоит из молекулы высокополимерной рибосомальной РНК (мол. масса 1,1
- 1,8*106), молекулы относительно низкополимерной рибосомальной
РНК (мол. масса 40 000) и неск. десятков молекул белков. Малая субчастица
(30 S или 40 S) состоит из молекулы высокополимерной рибосомальной РНК
(мол. масса 0,6-0,7*106)и от 20 (в 30 S частицах) до 40 (в 40
S частицах) различных молекул белков. Высокополимерная рибосомальная РНК
создаёт возможность сборки этих белков в единую рибонуклеопротеидную частицу.
В эксперименте можно осуществить разворачивание Р.: частица становится
более рыхлой, РНК разворачивается в тяж, при этом все белки остаются связанными
с ней. В др. условиях можно добиться последоват. отделения белков от РНК
(разборка Р.). Эта разборка обратима, и в подходящих условиях белки и РНК
снова спонтанно объединяются в рибонуклеопротеид, формирующий нативную
структуру Р. (самосборка Р.). Считают, что образование Р. в клетках также
идёт путём самосборки из предварительно синтезированных РНК и белков.
белка) Р. осуществляет неск. функций: 1) специфич. связывание и удержание
компонентов белоксинтезирующей системы [информационная, или матричная,
РНК (иРНК); аминоацил-тРНК; пеп-тидил-тРНК; гуанозинтрифосфат (ГТФ); белковые
факторы трансляции EF - Т и EF - G]; 2) каталитич. функции (образование
пептидной
связи, гидролиз ГТФ); 3) функции механич. перемещения субстратов (иРНК,
тРНК), или транслокации. Функции связывания (удержания) компонентов и катализа
распределены между двумя рибосомными субчастицами. Малая рибосомная субчастица
содержит участки для связывания иРНК и аминоацил-тРНК и, по-видимому, не
несёт каталитич. функций. Большая субчастица содержит каталитич. участок
для синтеза пептидной связи, а также центр, участвующий в гидролизе ГТФ;
кроме того, в процессе биосинтеза белка она удерживает на себе растущую
цепь белка в виде пептидил-тРНК. Каждая из субъединиц может проявить связанные
с ней функции отдельно, без связи с др. субчастицей. Однако ни одна из
субчастиц в отдельности не обладает функцией транслокации, осуществляемой
только полной Р. О функционировании Р. см. в статьях Белки, Трансляция.
Л. П., Рибосома, 2 изд., М., 1971.
А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я