ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМЫ , сложные железосодержащие
белки, простетич. (небелковая) группа к-рых представлена гемом (гемопротеи-ды).
Впервые описаны в 1886 Мак-Манном (Шотландия) под назв. гистогематины,
однако роль их в живых клетках оставалась невыясненной до 1925, когда Ц.
были вновь открыты Д. Кейлином. Ц. широко распространены в растит,
и животных клетках и микроорганизмах (дрожжах и нек-рых факультативных
анаэробах) и связаны с мембранами митохондрий, эндоплазматич. ретикулума,
хлоропластов
и
хроматофоров.
Они
играют важную роль во мн. процессах, протекающих в живых организмах,-клеточном
дыхании, фотосинтезе, микро-сомальном окислении. Все Ц. способны отдавать
и принимать электрон путём обратимого изменения валентности атомов железа,
входящих в состав гема. Объединённые в короткие или длинные цепи (в зависимости
от величины потенциала конечного акцептора электронов)

Ц. переносят электроны от дегидрогеназ
к
конечным акцепторам. Передача электронов от Ц. к Ц. позволяет клетке использовать
энергию химич. соединений или солнечного света в энергетич. или пластич.
целях. Так, в составе цепи дыхательных ферментов митохондрий Ц. при участии
цитохромоксидазы
осуществляют
конечные этапы окисления субстратов кислородом. Освобождающаяся при этом
энергия утилизируется для образования аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ)
или в виде мембранного потенциала; Ц. эндоплазматич. ретикулума составляют
короткие нефосфори-лирующие цепи, являющиеся частью системы, осуществляющей
обмен и обезвреживание ароматич. соединений (см. Окисление биологическое,
Окислительное фосфорилирование).

По спектральным характеристикам, химич.
строению боковых цепей гема и природе связи гема с белковой молекулой Ц.
подразделяют на 4 типа: а, Ь, с, d, каждый из к-рых, в свою очередь,
содержит неск. видов Ц. Те Ц., индивидуальность к-рых установлена, обозначают
курсивной строчной буквой лат. алфавита, указывающей на принадлежность
к определённой группе, и подстрочным числовым индексом (напр., цитохром
cвыраженными полосами поглощения, характерными для каждого типа Ц. и позволяющими
обнаружить Ц. спектрофотометрич. методами. Известно ок. 30 Ц., но только
часть из них получена в виде индивидуальных белков. Получение высокоочищенных
Ц. затруднено тем, что они прочно связаны с мембранами и отделяются только
при обработке поверхностно-активными веществами или протсолитич. ферментами.
Исключение составляют цитохромы Ъи с, легко
экстрагируемые солевыми растворами. Сравнение последовательности аминокислот
в белковой части молекул цитохрома с, полученного из различных организмов,
показало, что последовательность 35 и 11 аминокислотных остатков в разных
участках цепи остаётся неизменной. Кол во замен в др. участках белковой
цепи этого Ц., полученного из организмов различных видов, находится в прямой
зависимости от фило-генетич. различий между этими видами (молекулы цитохромов
с
лошади
и дрожжей различаются по 48 аминокислотным остаткам, утки и курицы - только
по двум; у свиньи, коровы и овцы они идентичны).

Лит.: Арчаков А. И., Микросомаль-ное
окисление, М., 1975; Ленинджер А., Биохимия. Молекулярные основы структуры
и функций клетки, пер. с англ., М., 1976. В. В. Зуевский.